Baltymų organizacijos lygmenys

http://www.turbosquid.com/3d-models/3d-model-protein-molecule/602709

Struktūriškai baltymai yra labai skirtingi. Skirtingi baltymai turi skirtingas architektūras ir 3D formas. Ši struktūrų įvairovė susijusi su tuo, kad baltymų funkcijos yra labai įvairios.

Kai ląstelė sintetina baltymą, polipeptidinė grandinė spontaniškai susilanksto į tam tikrą formą. Viena iš šio lankstymosi priežasčių – tam tikros baltymo dalys vandenį traukia, o kitos vandenį atstumia.

Beveik visais atvejais, baltymo funkcija priklauso nuo jo gebėjimo atpažinti ir prisijungti tam tikrą kitą molekulę. Unikali baltymo forma įgalina jį sąveikauti tik su kitomis specifinėmis molekulėmis, kad baltymas atliktų specifinę funkciją. Pavyzdžiui, fermentas prisijungia jo substratą (molekulę ar molekules, kurias jis skaido arba sujungia). Baltyminiai hormonai jungiasi prie ląstelės, kurios funkcijas jis paveikia, receptorių. Antikūnas jungiasi su antigenu, kuris įsiveržė į organizmą.

Baltymai yra apibūdinami keturiais organizacijos lygmenimis – pirminė, antrinė, tretinė ir ketvirtinė struktūros.

http://www.keyword-suggestions.com/cG9seXBlcHRpZGVzIGluIGhlbW9nbG9iaW4gY2hhaW4/

Pirminė struktūra yra susijungusių aminorūgščių grandinė – polipeptidas. Ši seka yra užkoduota DNR molekulėje. Pakitimai sekoje gali sukelti stiprių padarinių. Pavyzdžiui, vienos vienintelės aminorūgšties pakitimas hemoglobino molekulėje (kraujo baltymas), sukelia ligą siklemiją – pakinta hemoglobino forma iš taisyklingo disko į pusmėnulio.

https://biologigonz.blogspot.lt/2010/09/sicklemia.html

Antrinė struktūra yra polipeptidinės grandinės susisukimai ir susilankstymai. Šią formą baltymui suteikia vandenilinės jungtys, susidarančios tarp skirtingose polipeptido vietose esančių peptidinių jungčių deguonies ar azoto atomų. Yra 2 tipai antrinių struktūrų – pagal laikrodžio rodyklę susisukusi α-spiralė ir paraleliai sujungtos polipeptidinės grandinės – β-klostės.

https://www.boundless.com/biology/textbooks/boundless-biology-textbook/biological-macromolecules-3/proteins-56/protein-structure-304-11437/

Tretinė struktūra – bendra polipeptidinės grandinės 3D struktūra. Skirtingai, nei antrinės struktūros, šis susilankstymas nėra pasikartojantis ar nuspėjamas. Kai antrinės struktūros susilankstymą lemia vandenilinės jungtys tarp amino ir karboksilo grupių peptidinėse jungtyse, tretinės struktūros susisukimus nulemia sąveikos tarp šoninių aminorūgščių grandinių. Pavyzdžiui, aminorūgštys su nepolinėmis (hidrofobinėmis) šoninėmis grupėmis sąveikauja baltymo viduje, kur nėra jokio kontakto su vandeniu. Tretinę struktūrą taip pat formuoja vandeniliniai ryšiai tarp šoninių aminorūgščių grupių bei joniniai ryšiai tarp skirtingai įkrautų šoninių grupių.

https://www.youtube.com/watch?v=ysPt1lIllcs

Baltymų, kurių sudėtyje yra aminorūgšties cisteino, tretinė struktūra formuojama stipraus kovalentinio ryšio (cheminis ryšys, atsirandantis susidarant bendroms elektronų poroms) – disulfidiniais tilteliais. Šie tilteliai formuojasi, kai 2 cisteino molekulės priartėja viena prie kitos baltymo lankstymosi metu. Cisteino molekulės turi merkapto grupes (-SH) ir tilteliai formuojasi vienos cisteino molekulės sieros atomui jungiantis su kitos cisteino molekulės sieros atomu (vandenilio atomai pašalinami).

https://www.studyblue.com/notes/note/n/03-biomolecules-watts/deck/1859402

Kai kurie baltymai turi ir ketvirtinę struktūrą. Tai 2 ar daugiau polipeptidinių grandinių, kurios susivynioja į vieną funkcinį vienetą (kelios polipeptidinės grandinės, susijungiančios, kad atliktų vieną funkciją). Sąveikos, kurios palaiko ketvirtinę struktūrą, iš esmės yra tos pačios, kaip ir tretinės atveju. Galutinė baltymo forma gali būti globulė (kompaktiška ir gan sferinė) arba fibrilė (siūlinė).

https://www.studyblue.com/notes/note/n/unit-2-cell-compound/deck/15647140

Aptarti baltymai yra paprastieji baltymai, nes jų sudėtyje yra tik aminorūgštys. Konjuguoti baltymai yra baltymo kombinacija su kitomis organinėmis ar neorganinėmis molekulėmis. Konjuguotiems baltymams pavadinimai suteikiami pagal ne aminorūgštinį komponentą: glikoproteinų sudėtyje yra cukrų, nukleoproteinuose – nukleorūgščių, lipoproteinuose – lipidų, fosfoproteinuose – fosforo atomų. Fosfoproteinai yra svarbūs eukariotinių ląstelių aktyvumo reguliatoriai. Fosfoproteinų sintezė gali būti svarbi bakterijų, pavyzdžiui Legionella pneumophila, išgyvenimui, kadangi šios auga šeimininko (eukarioto) ląstelių viduje. 

Šiam kartui tiek. Iki kito pasimatymo :)

chekas

Informacijos šaltiniai:

• Gerard J. Tortora, Berdell R.Funke, Christine L. Case. "Microbiology. An Indtroduction". 11th edition. p 43,44

P.S. All foreign readers are now able to translate a blog with a button on the right side of the blog :)