Fermentų aktyvumo veiksniai

https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/3/36/Cys_and_Arg_active_site_of_ubiquitin_activating_enzyme.png

Prieš didžiąją pertrauką pradėjome nagrinėti fermentus – kas jie yra, kaip jie sudaryti bei kaip jie veikia. Šiame įraše aptarsime veiksnius, kurie daro įtaką fermentų aktyvumui.

Pagrindiniai veiksniai, darantys įtaką fermentų aktyvumui, yra temperatūra, pH, substrato koncentracija ir fermentų inhibitoriai. 

Temperatūra. Daugumos cheminių reakcijų greitis didėja, kai kyla temperatūra. Žemesnėse temperatūrose molekulės juda lėčiau, nei aukštesnėse, ir gali neturėti užtektinai energijos cheminei reakcijai įvykti. Tuo tarpu, fermentai efektyviausiai veikia tam tikrose jiems optimaliose temperatūrose ir temperatūros pokyčiai, nukrypstantys nuo optimalių, drastiškai keičia reakcijos greitį. Skirtingų fermentų optimalios veikimo temperatūros gali būti skirtingos. Pavyzdžiui, bakterijų, kurios sukelia ligas žmonėms, fermentų optimali veikimo temperatūra yra 35-40°C.

 

 http://www.bbc.co.uk/schools/gcsebitesize/science/add_aqa/proteins/proteinsrev3.shtml

Fermento aktyvumo priklausomybės nuo temperatūros pavyzdys

Reakcijų greitis ir efektyvumas, keičiantis temperatūrai, kinta dėl fermentų denatūracijos – tretinės struktūros praradimo. Baltymo denatūracija susideda iš vandenilinių ir kitų nekovalentinių jungčių netekimo. Kasdien sutinkamas baltymų denatūracijos pavyzdys – kiaušinio baltymas (baltymas albuminas). Išviręs ar iškepęs kiaušinio baltymas pakeičia savo išvaizdą – iš skysto tampa kietu ir baltos spalvos.

Fermentų denatūracija keičia aminorūgščių išsidėstymą aktyviajame fermento centre. Taip pasikeičia aktyviojo centro forma ir fermentas netenka savo katalitinių savybių. Kartais, baltymas gali atstatyti savo tretinę struktūrą (renatūracija). Tačiau, jei denatūracija tęsiasi tol, kol baltymas praranda tirpumą ir koaguliuoja (dalelių sukibimas), fermentas negali atstatyti veikimui reikiamos struktūros. Fermentų denatūraciją gali sukelti ne tik temperatūra, bet ir koncentruotos rūgštys, bazės, sunkiųjų metalų jonai (pavyzdžiui, švinas, arsenas ar gyvsidabris), alkoholiai ar ultravioletas. 

 https://web.njit.edu/~mitra/green_chemistry/EXP_3.htm

pH. Dauguma fermentų turi pH optimumą, kuriame jų aktyvumas yra maksimalus. pH esant mažesniam ar didesniam nei optimumas, fermento aktyvumas bei reakcijos greitis mažėja. Kai H⁺ koncentracija (pH) terpėje pasikeičia drastiškai, pakinta fermento tretinė struktūra. Ekstremalūs pH pokyčiai gali sukelti fermento denatūraciją. Rūgštys ir bazės keičia baltymo tretinę struktūrą, nes H⁺ arba OH^- jonai konkuruoja su vandenilinėmis ir joninėmis jungtimis fermente, kas lydi prie fermento denatūracijos. 

 http://www.bbc.co.uk/schools/gcsebitesize/science/add_aqa/proteins/proteinsrev3.shtml

 Fermento aktyvumo priklausomybės nuo pH pavyzdys 

Substrato koncentracija. Fermentai turi maksimalus greičius, kai tam tikras kiekis fermentų geba katalizuoti specifinę reakciją. Tik tada, kai substrato (ar substratų) koncentraciją yra itin aukšta, šis maksimalus greitis gali būti pasiektas. Kai yra aukšta substrato koncentracija, sakoma, kad fermentas yra prisotintas, tai yra, fermento aktyviajame centre nuolat būna substrato ar produkto molekulės – fermentas veikia nesustodamas. Tokioje situacijoje, substrato koncentracijos kėlimas nebeveiks fermentinės reakcijos greičio ir efektyvumo, nes visi aktyvieji centrai jau ir taip užimti. 

 

https://www.khanacademy.org/science/biology/energy-and-enzymes/enzyme-regulation/a/basics-of-enzyme-kinetics-graphs 

Normaliomis, ląstelėje esančiomis, sąlygomis, fermentai nebūna prisotinti. Nemaža dalis fermentų yra neaktyvūs, nes nėra užtektinai substrato. 

Inhibitoriai. Inhibitorių (medžiaga lėtinanti arba stabdanti cheminę reakciją) panaudojimas yra efektyvus būdas kontroliuoti bakterijų auginimą. Tam tikri nuodai, kaip cianidai, arsenas ar gyvsidabris, jungiasi su fermentais ir jie tampa nebefunkcionalūs. To rezultatas – ląstelės nebegali atlikti išgyvenimui būtinų reakcijų ir miršta.

Fermentų inhibitoriai gali būti konkurenciniai ir nekonkurenciniai. Konkurenciniai inhibitoriai patenka į aktyvųjį fermento centrą ir konkuruoja su substrato molekulėmis (dėl aktyviojo centro). Toks inhibitorius gali patekti į fermento aktyvųjį centrą, nes jo forma ir cheminė struktūra yra labai panaši į fermento substrato. Tačiau, reakcija neįvyksta ir produktai nesusidaro. 

Kai kurie konkurenciniai inhibitoriai prisitvirtina prie aktyviojo centro negrįžtamai (negrįžtamas slopinimas), taip nebeleisdamas substratui prisitvirtinti prie fermento; fermentinė reakcija gali būti sustabdyta. Kiti prisitvirtina laikinai – tai prisitvirtina prie aktyviojo centro, tai jį palieka (grįžtamas slopinimas); fermentinė reakcija yra sulėtinama, nes substratui yra sudėtingiau patekti į aktyvųjį centrą. Substrato koncentracijos padidinimas gali nukonkuruoti inhibitorius – kai aktyvusis centras atsilaisvina, yra daugiau substrato, o ne inhibitoriaus molekulių.

 https://en.wikipedia.org/wiki/Competitive_inhibition#/media/File:Comp_inhib.svg 

Nekonkurenciniai inhibitoriai nekonkuruoja su substratu dėl aktyviojo fermento centro. Jie tvirtinasi kitoje fermento vietoje. Šis procesas vadinamas alosteriniu slopinimu, nes vieta, kur inhibitorius prisitvirtina prie fermento, vadinama alosteriniu centru. Tokia sąveika pakeičia fermento aktyviojo centro formą ir taip fermentas tampa nefunkcionalus. To rezultatas – sumažinamas fermento aktyvumas. Alosterinis slopinimas gali būti tiek grįžtamas, tiek negrįžtamas, priklausomai nuo to, ar aktyvusis centras gali atgauti savo įprastą formą, ar ne. Kartais, alosterinės sąveikos gali fermentą suaktyvinti, o ne jį slopinti.

 http://ibguides.com/biology/notes/enzymes-hl

Kitas tipas nekonkurencinių inhibitorių gali paveikti fermentus, kurių veikimui reikalingi metalų jonai. Tam tikros medžiagos gali prisijungti ar surišti metalų jonus ir taip stabdyti fermentinę reakciją. Cianidas gali prisijungti geležį geležies turinčiuose fermentuose, o fluoridai gali prisijungti kalcį ar magnį. Tokios dalelės, kaip cianidai i fluoridai, kartais vadinami fermentų nuodais, nes negrįžtamai inaktyvuoja fermentus. 

 

Šiam kartui tiek. Sekit ir dalinkitės. Iki kito susitikimo :)

chekas

Informacijos šaltiniai:

• Gerard J. Tortora, Berdell R.Funke, Christine L. Case. "Microbiology. An Indtroduction". 11th edition. p 116-118

P.S. All foreign readers are now able to translate a blog with a button on the right side of the blog :)